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\begin{document}
\chapter{Chimie bio-organique et enzymes}

\section*{Ressources utilisées}
\begin{itemize}
\item Cours de F. \textsc{Chevallier}
\end{itemize}

\section*{Introduction}
Chimie bio-organique : étude de la structure, des interactions et des réactions des composés organiques dans les systèmes biologiques.
Touche à la biologie, la chimie théorique et physique, supramoléculaire, catalytique...

\objectif{Approfondir la compréhension des systèmes biologiques et s'en inspirer.}

\section*{Conclusion}

\section*{Notions à connaître}
\begin{longtable}{p{6cm}p{7cm}}
  \textbf{Questions}&\textbf{Réponses}\\
  \cline{1-2}
  Structure des protéines & Primaire : séquence d'acide $\alpha$ aminés qui constituent la protéine.
  Secondaire : repliement local : hélice $\alpha$ (liaisons hydrogènes entre $n$ et $n + 4$) ; feuillets $\beta$ association de plusieurs brins formant des plans plissés.

  Tertiaire : association d'acides $\alpha$ aminés éloignés, liaisons de coordination (ML), covalentes (ponts disulfures entre deux cistéines), liaisons H et interaction électrostatique.

  Quaternaire : association de plusieurs chaînes peptidiques tertiaires (exmple : hémoglobine ?)\\
  Définition d'une enzyme & Protéine ayant des propriétés catalytiques. \\
  Site actif & Zone de l'enzyme permettant d'interagir avec le substrat et de réaliser la réaction enzymatique.

  Il s'agit à la foit d'un site de reconnaissance moléculaire (fixation et orientation complémentaires) et d'un site catalytique (diminution de l'énergie d'activation de la réaction).
  Très restreint en volume par rapport à l'enzyme totale.\\
  Ordres de grandeurs des interacitons dans le site actif. &

  Liaison covalente : quelques dizaines/centaines de \si{\kilo\joule\per\mole}.

  Stabilisation par interactions non covalentes : LH (\SI{20}{\kilo\joule\per\mole}) ; VdW (\SI{2}{\kilo\joule\per\mole}) ; interaction cation-$\pi$ (\SI{8}{\kilo\joule\per\mole}) ; interaction ionique (\SI{15}{\kilo\joule\per\mole}).\\
  Utilisatino des enzymes en chimie organique : avantages et inconvénients & Hautes régio/chimio/stéréo sélectivités et coûts faibles ; mais stabilité moindre (à haute température, dénaturation des protéines) et spécificité du substrat...\\
  Classes d'enzymes & \begin{description}
  \item[EC1] oxydoreductases : oxydoréduction ;
  \item[EC2] transferases : transfert de groupements fonctionnels ou de molécules ;
  \item[EC3] hydrolases : hydrolyses d'ester, peptides, polysaccharose... ;
  \item[EC4] lyases : rupture sélective de liaison (\ce{C-C, C-O}...) ;
  \item[EC5] isomèrases : racémisation, épimérisation ;
  \item[EC6] ligases : formations de liaisons covalentes.
  \end{description}
  \\
  La plupart des enzymes sont constituées de... & une apoenzyme et un (ou des) co-facteur(s) (qui peuvent être métalliques (ions, clusters) ou des co-enzymes : molécules organiques ou organométalliques).\\
  Co-facteurs métalliques : exemples dans des réactions essentielles. & \ce{Mg2+} dans les kinases (phosphorylation d'un \ce{OH}, déphosphorylation, passage d'ATP à ADP).

  \ce{Fe^{2+}/Fe^{3+}}, catalases, nitrogénases (\ce{N2} vers \ce{NH3}), hydrogénases (\ce{H+} vers \ce{H2})...

  \ce{Zn^{2+}} anhydrases carboniques (\ce{CO2 + H2O} vers \ce{H2CO3}).\\
  Co-enzymes : lister deux types, et des exemples. & Co-enzymes d'oxydoréduction : NAD et NADH$^+$ (nicotinamide adénine dinucléotyde) ou \ce{FAD, FADH2^{+}}.

  Co-enzymes de transport : acétyle-coenzyme A (transfert de croupement acétyl) ou autre...\\
  Retrouver nucléotide, formule, utilité et exemples. & ARN, ADN, AT/DP. \\
  Appariement des nucléotides. & Appariement A-T (2LH) et C-G (3LH), dit de \textsc{Watson-Crick}, mène à l'auto-assemblage en double-brins de l'ADN.\\
  Définition d'une protéine et de polypeptide. & Biopolymère constitué de chaîne polypeptidiques ; polypeptide : polymère composé d'acides $\alpha$ aminés associés par liaison peptidique.\\
  Acides $\alpha$ aminés & 20 essentiels, 18/20 S, 19/20 chiraux ; connaître cystéine (Soufre, R), glycine (la plus simple, achirale), proline.
  Biosynthèse des protéines : de l'ADN à la protéine, étapes et description... qu'est-ce que le ribosome ? & Transcription : dans le noyau, ADN bicaténaire en ARN monocaténaire ; ARN messager traverse le noyau et se rend dans le cytoplasme ; traduction en protéine par le ribosome (site \textbf{P}rotéine, \textbf{A}cide aminé et \textbf{E}xit) : trois nucléotides forment un codon qui donne un acide $\alpha$ aminé. \\
  Synthèses peptidiques : quels problèmes et solutions ? & Formation de la liaison \ce{N(H)C(O)} peu favorable : il faut des agents de couplagse ; et très peu sélective (croisements...) : il faut protéger certains côtés des acides aminés.\\
  Grandes familles de synthèses peptidiques ? & Synthèse en phase liquide classique.

  Synthèse sur support solide : synthèse de \textsc{Merrifield}, Prix \textsc{Nobel} en 1984. Le peptide est lié à un « espaceur » fixé sur un résine (insoluble) : la purification et l'automatisation sont simplifiées.\\
  Synthèses peptidiques : agents de couplage, rôle et exemple ? & DMAP : activation nucléophile ?\\
  Synthèses peptidiques : quels groupements protecteurs ? & Pour les acides carboxyliques : ester méthylique/tert-butylique ou ester silylé ; pour les amines : Boc, CBz ou Fmoc...\\
  Qu'est-ce que l'IC50 ? Qu'est-ce qu'un antagoniste ? & concentration inhibitrice médiane : quantité d'une substance (inhibiteur) nécessaire pour inhiber de moitié un processus biologique.

  Un antagoniste est une molécule interagissant avec un récepteur et bloquant ou diminuant l'effet physiologique d'une autre molécule.\\
\end{longtable}

\end{document}